Volume 2

Uno dei più importanti amminoacidi essenziali è la lisina che contiene due atomi di azoto. a pH intermedio si comportano come ioni dipolari (dal tedesco, zwitterioni, cioè ioni doppi): R + H3N C H COO Ogni amminoacido ha un proprio pH (detto punto isoelettrico) al quale forma lo zwitterione. In corrispondenza del punto isoelettrico, quindi, l amminoacido non si comporta da acido né da base. Ad esempio, per l acido aspartico il punto isoelettrico è pH 2,8, per l arginina è pH 10,8. La preparazione degli amminoacidi avviene normalmente dall idrolisi delle proteine che sono polimeri degli amminoacidi stessi. Nelle cellule animali e vegetali e in laboratorio si attua la seguente reazione: chetoacido + ammoniaca: ESEMPIO CH3 CH3 + C O NH3 H2O H2 H 2N C H COOH COOH acido piruvico o acido 2-cheto-propanoico L-alanina Le reazioni più interessanti sono: polimerizzazione con formazione di proteine: essa avviene per somma di numerosi amminoacidi ognuno dei quali è sommato con eliminazione di H2O. Problem solving H2N Decarbossilare un amminoacido. COOH CH3 CH2 C H COOH H2N C H H2O H2N CH3 COOH C CH2 C COOH N C H O H COOH legame peptidico alanina acido aspartico dipeptide transamminazione: è una reazione che avviene nelle cellule animali e vegetali per produrre nuovi amminoacidi; di seguito è illustrata la formazione dell amminoacido alanina: COOH CH 3 C O CH2 + COOH acido piruvico H2N C H COOH aspartico COOH CH3 H2N C H COOH alanina + CH2 C O COOH + acido -cheto succinico La reazione con acido nitroso porta, come già visto (con le ammine e con le ammidi), alla formazione di N2: 102